[科普中國]-氨基酸

氨基酸是羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種官能團。與羥基酸類似，氨基酸可按照氨基連在碳鏈上的不同位置而分為α-，β-，γ-...w-氨基酸，但經蛋白質水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且僅有二十幾種，他們是構成蛋白質的基本單位。1

氨基酸是構成動物營養(yǎng)所需蛋白質的基本物質。是含有堿性氨基和酸性羧基的有機化合物。氨基連在α-碳上的為α-氨基酸。組成蛋白質的氨基酸大部分為α-氨基酸。2

氨基酸在人體內通過代謝可以發(fā)揮下列一些作用：①合成組織蛋白質；②變成酸、激素、抗體、肌酸等含氨物質；③轉變?yōu)樘妓衔锖椭荆虎苎趸啥趸己退澳蛩?，產生能量。

研究簡史氨基酸的發(fā)現

第一個被發(fā)現的氨基酸是在1806年,由法國化學家在蘆筍里面分離出了天冬氨酸,而后陸續(xù)有幾個氨基酸被單獨發(fā)現,而最后確立氨基酸的命名則是在1900年左右通過化學家在實驗室水解不同的蛋白,得到了很多種不同的氨基酸,就是有一個氨基一個羧基和一個側鏈的結構的物質。1820年在蛋白質的水解產物中發(fā)現了結構最簡單的甘氨酸，到1940年已發(fā)現自然界中有20種左右的氨基酸。

1806年首次發(fā)現天門冬氨酸,1935年發(fā)現最后一種氨基酸蘇氨酸,賴氨酸是 Drech-sel 于1889年首先從酪蛋白上分離出來的。3

工業(yè)發(fā)展歷史

世界上最早從事氨基酸工業(yè)化生產的是日本味之素公司的創(chuàng)造人菊地重雄。菊地20世紀40年代初在實驗室中偶然發(fā)現：在海帶浸泡液中可提取出一種白色針狀結晶物。該物質具有強烈鮮味，分析結果表明它是谷氨酸的一種鈉鹽。菊地重雄最后終于找到一種工業(yè)化生產味之素的新途徑即利用小麥粉加工淀粉后剩下的 “面筋”為原料，首先用鹽酸將其水解得到谷氨酸，然后加入純堿中和即可得到食品級的谷氨酸鈉。谷氨酸是世界上第一個工業(yè)化生產的氨基酸單一產品。

此后，科學家利用蛋白質水解法可將羽毛、人發(fā)、豬血等原料水解成為氨基酸，但這些氨基酸多為“DL混合型氨基酸”其拆分十分困難。

在60年代確立的工業(yè)微生物發(fā)酵法使氨基酸工業(yè)開始起飛。此后許多種常用氨基酸品種（其中包括：谷氨酸、賴氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸等等）均可利用微生物發(fā)酵法生產，從而使其產量大增，成本大為下降。4

理化性質物理性質氨基酸為無色品體，熔點超過200℃，比一般有機化合物的熔點高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。谷氨酸單鈉鹽和甘氨酸是用量最大的鮮味調味料。氨基隘一般鄙溶于水、酸溶液和堿溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有機溶劑。氨基酸在水中的溶解度差別很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃時，100 g水中酪氨酸僅溶解0.045 g，但在熱水巾酪氨酸的溶解度較大。賴氨酸和精氨胲常以鹽酸鹽的形式存在，因為它們極易溶于水，因潮解而難以制得結晶5。

(1) 色澤和顏色 各種常見的氨基酸易成為無色結晶，結晶形狀因氨基酸的結構不同而有所差異。如L一谷氨酸為四角柱形結晶，D一谷氨酸則為菱形片狀結晶。

(2) 熔點 氨基酸結晶的熔點較高，一般在200～300℃，許多氨基酸在達到或接近熔點時會分解成胺和CO2。

(3)溶解度 絕大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差別，如賴氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度較大，酪氨酸、半胱氨酸、組氨酸的溶解度很小。各種氨基酸都能溶于強堿和強酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。

(4) 味感 氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、成等。其味感的種類與氨基酸的種類、立體結構有關。從立體結構上講，一般來說，D一型氨基酸都具有甜味，其甜味強度高于相應的L一型氨基酸。

(5)紫外吸收特性 各種常見的氨基酸對可見光均無吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光區(qū)具有明顯的光吸收現象。而大多數蛋白質中都含有這3種氨基酸，尤其是酪氨酸。因此，可以利用280hm波長處的紫外吸收特性定量檢測蛋白質的含量。6

氨基酸的一個重要光學性質是對光有吸收作用。20種Pr——AA在可見光區(qū)域均無光吸收，在遠紫外區(qū)（[R]; pH>pK2′時，[R]>[R±]>[R+]; pH=pI時，凈電荷為零，[R]=[R-]; pHpI時，凈電荷為“-”。2

對應密碼子表

密碼子（codonm），RNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組，在蛋白質合成時，代表某一種氨基酸?？茖W家已經發(fā)現，信使RNA在細胞中能決定蛋白質分子中的氨基酸種類和排列次序。也就是說，信使RNA分子中的四種核苷酸(堿基)的序列能決定蛋白質分子中的20種氨基酸的序列。堿基數目與氨基酸種類、數目的對應關系是怎樣的呢？為了確定這種關系，研究人員在試管中加入一個有120個堿基的信使RNA分子和合成蛋白質所需的一切物質，結果產生出一個含40個氨基酸的多肽分子?？梢姡攀筊NA分子上的三個堿基能決定一個氨基酸。2

密碼子表：

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結構通式

氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物體內的各種蛋白質是由20種基本氨基酸構成的。除甘氨酸外均為L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一種L－α－亞氨基酸），其結構通式如圖（R基為可變基團）：

除甘氨酸外，其它蛋白質氨基酸的α－碳原子均為不對稱碳原子（即與α－碳原子鍵合的四個取代基各不相同），因此氨基酸可以有立體異構體，即可以有不同的構型（D－型與L－型兩種構型）。2

氨基酸的制備合成

組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環(huán)的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，后者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用于生物堿、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由于氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脫羧轉變成胺后被分解2。

氨基酸的分類20種蛋白質氨基酸在結構上的差別取決于側鏈基團R的不同。通常根據R基團的化學結構或性質將20種氨基酸進行分類

根據側鏈基團極性

非極性氨基酸（疏水氨基酸）8種

丙氨酸（Ala）

纈氨酸（Val）

亮氨酸（Leu）

異亮氨酸（Ile）

脯氨酸（Pro）

苯丙氨酸（Phe）

色氨酸（Trp）

蛋氨酸（Met）

極性氨基酸（親水氨基酸）：

極性不帶電荷：7種

甘氨酸（Gly）

絲氨酸（Ser）

蘇氨酸（Thr）

半胱氨酸（Cys）

酪氨酸（Tyr）

天冬酰胺（Asn）

谷氨酰胺（Gln）

極性帶正電荷的氨基酸（堿性氨基酸） 3種 賴氨酸（Lys）精氨酸（Arg）組氨酸（His）

極性帶負電荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2種 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）6。

根據化學結構分類脂肪族氨基酸：

丙、纈、亮、異亮、蛋、天冬、谷、賴、精、甘、絲、蘇、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸

雜環(huán)族氨基酸：組氨酸、色氨酸

雜環(huán)亞氨基酸：脯氨酸2

營養(yǎng)學分類1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人體（或其它脊椎動物）不能合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由食物蛋白供給，這些氨基酸稱為必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。共有8種其作用分別是：

賴氨酸：促進大腦發(fā)育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節(jié)松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退化；

色氨酸：促進胃液及胰液的產生；

苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；

蘇氨酸：有轉變某些氨基酸達到平衡的功能；

異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節(jié)以及代謝；腦下腺屬總司令部作用于甲狀腺、性腺；

亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；

纈氨酸：作用于黃體、乳腺及卵巢。2

2、半必需氨基酸和條件必需氨基酸：

精氨酸：精氨酸與脫氧膽酸制成的復合制劑（明諾芬）是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物。

組氨酸：可作為生化試劑和藥劑，還可用于治療心臟病，貧血，風濕性關節(jié)炎等的藥物。

人體雖能夠合成精氨酸和組氨酸，但通常不能滿足正常的需要，因此，又被稱為半必需氨基酸或條件必需氨基酸，在幼兒生長期這兩種是必需氨基酸。人體對必需氨基酸的需要量隨著年齡的增加而下降，成人比嬰兒顯著下降。（近年很多資料和教科書將組氨酸劃入成人必需氨基酸）

3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。2

縮寫符號

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基本反應檢測1、茚三酮反應（ninhydrin reaction）

試劑 顏色 備注

茚三酮（弱酸環(huán)境加熱） 紫色（脯氨酸、羥脯氨酸為黃色） （檢驗α－氨基）

2、坂口反應 （Sakaguchi reaction）α-萘酚+堿性次溴酸鈉 紅色

（檢驗胍基 精氨酸有此反應）

3、米隆反應（又稱米倫氏反應）

HgNO3+HNO3+熱 紅色 （檢驗酚基 酪氨酸有此反應，未加熱則為白色）

4、Folin-Ciocalteau反應（酚試劑反應）

磷鎢酸-磷鉗酸 藍色 （檢驗酚基 酪氨酸有此反應）

5、黃蛋白反應

濃硝酸煮沸 黃色 （檢驗苯環(huán) 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反應）

6、Hopkin-Cole反應（乙醛酸反應）

加入乙醛酸混合后徐徐加入濃硫酸 乙醛與濃硫酸接觸面處產生紫紅色環(huán) （檢驗吲哚基 色氨酸有此反應）

7、Ehrlich反應

P-二甲氨基苯甲醛+濃鹽酸 藍色 （檢驗吲哚基 色氨酸有此反應）

8、硝普鹽試驗

Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水 紅色 （檢驗巰基 半胱氨酸有此反應）

9、Sulliwan反應

1，2萘醌、4磺酸鈉+Na2SO3 紅色 （檢驗巰基 半胱氨酸有此反應）

10、Folin反應

1，2萘醌、4磺酸鈉在堿性溶液 深紅色 （檢驗α－氨基酸）

肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。

肽（peptide）：兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。是氨基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的氨基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下氨基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上氨基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的氨基酸已不是游離的氨基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基（amino acid residue）。

多肽有開鏈肽和環(huán)狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端，分別保留有游離的α－氨基和α－羧基，故又稱為多肽鏈的N端（氨基端）和C端（羧基端），書寫時一般將N端寫在分子的左邊，并用（H）表示，并以此開始對多肽分子中的氨基酸殘基依次編號，而將肽鏈的C端寫在分子的右邊，并用（OH）來表示。已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的氨基酸組成和排列順序被測定了出來，其中不少是與醫(yī)學關系密切的多肽，分別具有重要的生理功能或藥理作用。2

多肽在體內具有廣泛的分布與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富，具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處于還原、活性狀態(tài)的功能。而在各種多肽中，谷胱甘肽的結構比較特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基與半胱氨酸的α－氨基脫水縮合生成肽鍵的，且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應，因此有還原型與氧化型兩種谷胱甘肽。

一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發(fā)現與鑒定，它們大 多具有重要的生理功能或藥理作用，又如一些“腦肽”與機體的學習記憶、睡眠、食欲和行為都有密切關系，這增加了人們對多肽重要性的認識，多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。

多肽和蛋白質的區(qū)別，一方面是多肽中氨基酸殘基數較蛋白質少，一般少于50個，而蛋白質大多由100個以上氨基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，還認為多肽一般沒有嚴密并相對穩(wěn)定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩(wěn)定的空間結構，這也是蛋白質發(fā)揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是氨基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。 8、環(huán)酮、其制備以及其在合成

氨基酸以及各種氨基酸組成的二肽和三肽的吸收與單糖相似，是主動轉運，且都是同Na+轉運耦聯的。當肽進入腸粘膜上皮細胞后，立即被存在于細胞內的肽酶水解為氨基酸。因此，吸收入靜脈血中的幾乎全部是氨基酸。2

氨基酸的作用和應用生理調節(jié)要素的蛋白質，它在食物營養(yǎng)中的作用是顯而易見的，但它在人體內并不能直接被利用，而是通過變成氨基酸小分子后被利用的。即它在人體的胃腸道內并不直接被人體所吸收，而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用，將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或氨基酸后，在小腸內被吸收，沿著肝門靜脈進入肝臟。一部分氨基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分氨基酸繼續(xù)隨血液分布到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質。在正常情況下，氨基酸進入血液中與其輸出速度幾乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相當恒定。如以氨基氮計，每百毫升血漿中含量為4～6毫克，每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。飽餐蛋白質后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暫時升高，經過6～7小時后，含量又恢復正常。說明體內氨基酸代謝處于動態(tài)平衡，以血液氨基酸為其平衡樞紐，肝臟是血液氨基酸的重要調節(jié)器。因此，食物蛋白質經消化分解為氨基酸后被人體所吸收，抗體利用這些氨基酸再合成自身的蛋白質。人體對蛋白質的需要實際上是對氨基酸的需要。

當每日膳食中蛋白質的質和量適宜時，攝入的氮量由糞、尿和皮膚排出的氮量相等，稱之為氮的總平衡。實際上是蛋白質和氨基酸之間不斷合成與分解之間的平衡。正常人每日食進的蛋白質應保持在一定范圍內，突然增減食入量時，機體尚能調節(jié)蛋白質的代謝量維持氮平衡。食入過量蛋白質，超出機體調節(jié)能力，平衡機制就會被破壞。完全不吃蛋白質，體內組織蛋白依然分解，持續(xù)出現負氮平衡，如不及時采取措施糾正，終將導致抗體死亡。2

氨基酸分解代謝所產生的a－酮酸，隨著不同特性，循糖或脂的代謝途徑進行代謝。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或轉變?yōu)樘腔蛑?，或進入三羧循環(huán)氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。

某些氨基酸分解代謝過程中產生含有一個碳原子的基團，包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亞氨甲基等。

一碳單位具有一下兩個特點：1.不能在生物體內以游離形式存在； 2.必須以四氫葉酸為載體。 能生成一碳單位的氨基酸有：絲氨酸、色氨酸、組氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通過S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳單位），因此蛋氨酸也可生成一碳單位。一碳單位的主要生理功能是作為嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸聯系的紐帶。

參與構成酶、激素、部分維生素。酶的化學本質是蛋白質（氨基酸分子構成），如淀粉酶、胃蛋白酶、膽堿脂酶、碳酸酐酶、轉氨酶等。含氮激素的成分是蛋白質或其衍生物，如生長激素、促甲狀腺激素、腎上腺素、胰島素、促腸液激素等。有的維生素是由氨基酸轉變或與蛋白質結合存在。酶、激素、維生素在調節(jié)生理機能、催化代謝過程中起著十分重要的作用。2

醫(yī)療作用氨基酸在醫(yī)藥上主要用來制備復方氨基酸輸液，也用作治療藥物和用于合成多肽藥物。用作藥物的氨基酸有一百幾十種，其中包括構成蛋白質的氨基酸有20種和構成非蛋白質的氨基酸有100多種。

由多種氨基酸組成的復方制劑在現代靜脈營養(yǎng)輸液以及“要素飲食”療法中占有非常重要的地位，對維持危重病人的營養(yǎng)，搶救患者生命起積極作用，成為現代醫(yī)療中不可少的醫(yī)藥品種之一。

谷氨酸、精氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸單獨作用治療一些疾病，主要用于治療肝病疾病、消化道疾病、腦病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、兒科營養(yǎng)和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌癥治療上出現了希望。2

物質基礎正如恩格斯所說：“蛋白質是生命的物質基礎，生命是蛋白質存在的一種形式?！比绻梭w內缺少蛋白質，輕者體質下降，發(fā)育遲緩，抵抗力減弱，貧血乏力，重者形成水腫，甚至危及生命。一旦失去了蛋白質，生命也就不復存在，故有人稱蛋白質為“生命的載體”?？梢哉f，它是生命的第一要素。

蛋白質的基本單位是氨基酸。如果人體缺乏任何一種必需氨基酸，就可導致生理功能異常，影響機體代謝的正常進行，最后導致疾病。即使缺乏某些非必需氨基酸，會產生機體代謝障礙。精氨酸和瓜氨酸對形成尿素十分重要；胱氨酸攝入不足就會引起胰島素減少，血糖升高。又如創(chuàng)傷后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使熱能充足仍不能順利合成蛋白質。2

食物成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。

氨基酸在食品中的作用不可忽視，有的是調味劑，有的是營養(yǎng)強化劑，有的可起增香作用等。

1．氨基酸的味

大多數氨基酸都有味感，在食品中起著酸、甜、苦、澀等味的作用。色氨酸無毒，甜度強，它及其衍生物是很有發(fā)展前途的甜味劑。還有一些水溶性小的氨基酸具有苦味，是食品加工中蛋白質水解的產物。

谷氨酸主要存在于植物蛋白中，可用小麥產面筋蛋白水解得到。谷氨酸具有酸味和鮮味兩種味，其中以酸味為主。當加堿適當中和后生成谷氨酸鈉鹽；生成鹽以后．谷氨酸的酸味消失，鮮味增強。谷氨酸鈉是目前廣泛使用的鮮味劑——味精的主要成分。

2. 風味的前提物質之一

氨基酸與糖類物質發(fā)生羰氨反應是食品加工中重要的香氣和上色的重要原因，在反應過程中消耗了一部分氨基酸和糖，生成了風味物質。氨基酸也會加熱分解生成某些風味物質，或在細菌的分解下產生具有異味的物質，所以氨基酸是風味物質的前提物質，也是腐敗菌的營養(yǎng)物質。6

蛋白質是一類大分子物質，可以在酸、堿或蛋白酶的作用下水解為小分子物質：蛋白質徹底水解后，能得到其基本組成單位——氨基酸(amino acid)。存在于自然界中的氨基酸有300余種，但是參與構成蛋白質的氨基酸通常有20種，并且它們均屬于L—α一氨基酸(甘氨酸除外)。這些氨基酸以不同的連接順序通過肽鍵連接起來構成蛋白質5。

代謝途徑

氨基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條：

主要在肝臟中進行：包括如下幾種過程：

氧化脫氨基：第一步，脫氫，生成亞胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在過氧化氫酶催化下，生成H2O和O2，解除對細胞的毒害。

非氧化脫氨基作用：①還原脫氨基（嚴格無氧條件下）；②水解脫氨基；③脫水脫氨基；④脫巰基脫氨基；⑤氧化-還原脫氨基，兩個氨基酸互相發(fā)生氧化還原反應，生成有機酸、酮酸、氨；⑥脫酰胺基作用。

轉氨基作用。轉氨作用是氨基酸脫氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能參與轉氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之間發(fā)生氨基轉移作用，結果是原來的氨基酸生成相應的酮酸，而原來的酮酸生成相應的氨基酸。

聯合脫氨基：單靠轉氨基作用不能最終脫掉氨基，單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機體脫氨基的需要。機體借助聯合脫氨基作用可以迅速脫去氨基：1、以谷氨酸脫氫酶為中心的聯合脫氨基作用。氨基酸的α-氨基先轉到α-酮戊二酸上，生成相應的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脫氨酶催化下，脫氨基生成α-酮戊二酸，并釋放出氨。2、通過嘌呤核苷酸循環(huán)的聯合脫氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環(huán)的方式為主。

生物體內大部分氨基酸可進行脫羧作用，生成相應的一級胺。氨基酸脫羧酶專一性很強，每一種氨基酸都有一種脫羧酶，輔酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脫羧反應廣泛存在于動、植物和微生物中，有些產物具有重要生理功能，如腦組織中L-Glu脫羧生成r-氨基丁酸，是重要的神經遞質。His脫羧生成組胺（又稱組織胺），有降低血壓的作用。Tyr脫羧生成酪胺，有升高血壓的作用。但大多數胺類對動物有毒，體內有胺氧化酶，能將胺氧化為醛和氨。

因此，氨基酸在人體中的存在，不僅提供了合成蛋白質的重要原料，而且對于促進生長，進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種，人體的正常生命代謝就會受到障礙，甚至導致各種疾病的發(fā)生或生命活動終止。2